Efecto estructural de la sustitución en las posiciones ad , b-e y c-f de la secuencia de un péptido corto helical por los aminoácidos valina-leucina de un fragmento de la proteína hpv16 l1

Abstract

El diseño de péptidos con restricción conformacional es una poderosa herramienta para el estudio de proteínas, enfocada desde la actividad y plegamiento de las mismas, por ello es de gran importancia analizar las características de las proteínas con el fin de mejorar y evolucionar en el diseño péptidos partiendo de sus propiedades fisicoquímicas. La mayoría de la información que determina la estructura tridimensional de una proteína la lleva la secuencia de aminoácidos de esa proteína. Esto se puede demostrar mediante experimentos en los que la estructura tridimensional nativa, o natural, se rompe al cambiar las condiciones ambientales. (Mathews 2002). Por ello resulta interesante crear estrategias de síntesis que permitan que el péptido sintetizado llegue a imitar la proteína nativa, teniendo en cuenta diferentes criterios como la estructura a partir de la disposición e interacción de los aminoácidos en la secuencia de la proteína y la incidencia de tales aminoácidos para la formación de estructuras helicoidales. Realizando análisis sobre estudios de las características de la estructura secundaria de las proteínas se encuentra temas de gran interés científico, los cuales se enfocan en la estabilidad que se confiere en la formación de estructuras secundarias de tipo helicoidal, entre ellos se encuentra la incidencia de residuos hidrofóbicos e hidrofilitos en las cadenas laterales los cuales exponen a la proteína. La síntesis de proteínas avanza en la búsqueda de metodologías que permitan sintetizar péptidos con restricciones conformacionales que imiten estructuras secundarias helicoidales, para generar una respuesta inmune en estructuras proteicas reconocidas.